Les inhibiteurs enzymatiques sont des substances qui inhibent l'activité en se liant à une enzyme. Il existe trois types d’inhibition enzymatique : l’inhibition du substrat, l’inhibition compétitive et l’inhibition non compétitive.
Les inhibiteurs réversibles peuvent se lier aux enzymes via de faibles interactions non covalentes telles que des liaisons ioniques, des interactions hydrophobes et des liaisons hydrogène. Étant donné que les inhibiteurs réversibles ne forment aucune liaison chimique ni réaction avec l’enzyme, ils se forment rapidement et peuvent être facilement éliminés ; ainsi, le complexe enzyme et inhibiteur est rapidement dissocié contrairement à une inhibition irréversible.
Revues connexes sur l'inhibiteur d'enzyme
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